Universidad de Birmingham, Cooper Mass Spectrometry Group
¿Cuál es el enfoque de la investigación de su laboratorio?
Nuestra investigación se centra en in situ análisis de proteínas intactas de sustratos biológicos. Combinamos técnicas de superficie ambiental y espectrometría de movilidad iónica con espectrometría de masas de alta resolución.
Estamos particularmente interesados en la espectrometría de masas ambiental nativa, en la que se toman muestras de proteínas plegadas, conjuntos de proteínas y complejos de proteínas directamente de secciones delgadas de tejido. La espectrometría de masas ambiental nativa, como el análisis de superficie de extracción de líquidos (LESA), se integra con las imágenes de espectrometría de masas para proporcionar información espacial y estructural simultánea.
También aplicamos LESA para el análisis de proteínas intactas pero desplegadas de una variedad de sustratos que incluyen colonias microbianas vivas que crecen en agar y otros sustratos sólidos, manchas de sangre secas y secciones de tejido. La combinación de LESA, espectrometría de movilidad iónica y espectrometría de masas permite la detección de cientos de proteínas.
¿Por qué incorporaste el TriVersa NanoMate?® en tu laboratorio
Inicialmente, compramos el TriVersa NanoMate® para infusión directa y acoplamiento a LC y todavía usamos el equipo para ese fin. La tecnología de chip de Advion ha revolucionado el nanospray en cuanto a la facilidad de uso. El ESI Chip™ es robusto y evita cualquier problema de falta de uniformidad. Nos permite pasar simplemente a la siguiente boquilla si hay un problema con el rociado. La capacidad de detección de rociado es muy inteligente y necesaria para nuestras carreras nocturnas. Más recientemente, hemos utilizado la capacidad LESA del TriVersa NanoMate® para nuestros análisis in situ de proteínas en tejidos, gotas de sangre seca y colonias microbianas.
¿A quién recomendaría TriVersa NanoMate?® para su investigación?
Recomendaría el TriVersa NanoMate® a cualquier persona con un espectrómetro de masas que utilice nanoelectrospray.
¿Tiene alguna publicación o presentación usando TriVersa NanoMate?®?
Destacado de la publicación
Análisis de superficie de extracción de líquidos Espectrometría de masas de patógenos ESKAPE
Havlikova y col. J Am Soc Mass Spec. 2021
Se utilizó LESA MS / MS de arriba hacia abajo para la identificación de proteínas en cuatro patógenos ESKAPE, así como E. faecalis V583 y un aislado clínico de A. baumannii.
Otras publicaciones
- Hale y col. Imágenes de espectrometría de masas nativas e identificación de arriba hacia abajo in situ de proteínas intactas directamente del tejido. Espectro de masas de J Am Soc. DOI: 10.1021 / jasms.0c00226
- Havlikova y col. Identificación directa de proteínas bacterianas y humanas de heridas infectadas en modelos de piel vivos en 3D. Representante de ciencia DOI: 10.1038/s41598-020-68233-6
- Haque y col. La autoincompatibilidad desencadena una modificación oxidativa irreversible de las proteínas en el polen incompatible. Fisiología de las plantas. DOI: 10.1104 / pp.20.00066
- Sisley y col. Espectrometría de masas de movilidad de iones cíclicos LESA de proteínas intactas de secciones de tejido delgadas. Anal. Chem. DOI: 10.1021 / acs.analchem.9b05169
- Hale y col. Native LESA TWIMS-MSI: Análisis espacial, conformacional y de masas de proteínas y complejos proteicos. Espectro de masas de J Am Soc. DOI: 10.1021 / jasms.9b00122
- Kocurek y col. Electroporación y espectrometría de masas: un nuevo paradigma para el análisis in situ de proteínas intactas de colonias de levaduras vivas. Química analítica / DOI: 10.1021 / acs.analchem.9b04365
- Griffiths y col. Imagen de espectrometría de masas LESA completa de proteínas intactas mediante la integración de FAIMS cilíndricos. Química analítica. DOI: 10.1021 / acs.analchem.9b05124
- Havlikova y col. Imágenes cuantitativas de proteínas en tejido mediante espectrometría de masas de análisis de superficie de extracción de líquido mimético marcado con isótopos estables. Química analítica. DOI: 10.1021 / acs.analchem.9b04148
- Griffiths y col. Imágenes de LESA MS de tejido congelado y conservado por calor: beneficio de FAIMS estáticos de varios pasos. Química analítica. DOI: 10.1021 / acs.analchem.8b02739
- Rosting y col. Espectrometría de movilidad iónica de forma de onda asimétrica de campo alto en proteómica ascendente no dirigida de manchas de sangre seca. J Proteom Res. DOI: 10.1021 / acs.jproteome.7b00746
- Sarsby y col. Espectrometría de masas de análisis de superficie de extracción de líquidos junto con espectrometría de movilidad iónica de forma de onda asimétrica de campo para el análisis de proteínas intactas de sustratos biológicos. Química analítica. DOI: 10.1021 / acs.analchem.5b01151
- Griffiths y col. Espectrometría de masas de espectrometría de movilidad de iones de forma de onda asimétrica de campo de análisis de superficie de extracción de líquidos para el análisis de manchas de sangre seca Analista. DOI: 10.1039 / C5AN00933B
- Sarsby y col. Identificación de arriba hacia abajo y de abajo hacia arriba de proteínas mediante espectrometría de masas de análisis de superficie de extracción líquida de tejido hepático humano sano y enfermo. J Am Soc Mass Spec. DOI:10.1007 / s13361-014, 0967-z
- Randall y col. Análisis directo de proteínas intactas de colonias de Escherichia coli mediante espectrometría de masas de análisis de superficie de extracción líquida. Química analítica. DOI: 10.1021 / ac503349d
- Edwards y col. Heterocigotos compuestos y beta-talasemia: espectrometría de masas descendente para la detección de hemoglobinopatías. PROTEOMÍA. DOI: 10.1002 / pmic.201300316
- Martin y col. Proteómica de manchas de sangre seca: extracción de superficie de proteínas endógenas junto con preparación automatizada de muestras y espectrometría de masas. J Am Soc Mass Spec. DOI: 10.1007/s13361-013-0658-1
- Edwards y col. Análisis de variantes de hemoglobina mediante muestreo directo de superficie de manchas de sangre seca junto con espectrometría de masas de alta resolución. Química analítica. DOI: 10.1021 / ac1030804
