Veneómica de la víbora árabe de escamas de sierra (Echis coloratus) mediante proteómica guiada por transcriptoma y perfil funcional in vitro
Resumen
La víbora arábiga (Echis coloratus) se encuentra entre las serpientes de mayor relevancia médica en Oriente Medio y el norte de África. Sin embargo, hasta la fecha, su veneno se ha investigado en un número muy limitado de estudios, y aún se desconoce mucho sobre su composición y propiedades funcionales. Mediante la integración de la proteotranscriptómica con el perfil de bioactividad, presentamos un catálogo completo a nivel de transcriptoma de los componentes del veneno de E. coloratus y sus actividades biológicas asociadas. Nuestro análisis identificó 183 componentes del veneno pertenecientes a 17 familias de proteínas distintas. La abundancia relativa de toxinas reveló que el 92 % del proteoma del veneno está compuesto por lectina de tipo C y proteína relacionada con lectina de tipo C (CTL), L-aminoácido oxidasa (LAAO), fosfolipasa A2 (PLA2), serina proteasa de veneno de serpiente (SVSP) y metaloproteinasa de veneno de serpiente (SVMP), representando CTL y PLA2 por sí solas el 73 % de la composición total. Los bioensayos centrados en aspectos clave del envenenamiento por vipéridos demostraron una potente actividad de proteasas y PLA2 dependiente de la concentración. En cambio, las actividades similares al factor Xa, a la plasmina y hemolítica fueron insignificantes. Se observó una marcada citotoxicidad a la concentración más alta analizada (es decir, 25 μg/ml) en las líneas celulares de mamíferos MDCK II y Calu-3, mientras que los efectos citotóxicos fueron mínimos a concentraciones más bajas. Estos hallazgos resaltan la complejidad y la potencia del veneno de E. coloratus y proporcionan una base valiosa para mejorar nuestra comprensión del envenenamiento causado por esta especie.
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