Une nouvelle stratégie pour la synthèse chimioenzymatique des glycopeptides par dés-O-acétylation avec une estérase et des glycosylations avec des glycosyltransférases
Auteurs: Japan Bioindustry Association, Advanced Industrial Science and Technology, Japon
Avantages
- La désacétylation du glycopeptide avec une estérase empêche les réactions secondaires induites par les bases, la b-élimination et l'épimérisation
- Une estérase de Subtilis a été utilisé pour la désacétylation des groupes hydroxyle de sucre lors de la synthèse de glycopeptides
- La désacétylation avec une estérase et les glycosylations avec les glycosyltransférases ont été réalisées en un seul pot
Abstract
Les glycopeptides sont des fragments de glycoprotéines et jouent un rôle important dans l'évaluation des rôles biologiques des glucides dans les glycoprotéines. La synthèse de peptides en phase solide Fmoc à l'aide d'acides aminés glycosylés protégés par un acétyle est une stratégie courante pour la préparation de glycopeptides, mais cette approche nécessite normalement une dé-O-acétylation avec une base qui β-élimine les résidus de sucre et épimérise le squelette peptidique. Ici, nous démontrons une nouvelle stratégie de synthèse chimioenzymatique facile pour les glycopeptides, en utilisant une estérase pour le de-O-acétylation de résidus de sucre et de glycosyltransférases pour des allongements successifs de sucre à pH neutre.
Les spectres ESI-MS ont été collectés à l'aide d'un Advion exPression Spectromètre de masse compact (CMS) en mode ion négatif.