La vénomique comparative suggère une adaptation évolutive du venin d'araignée, passant de la prédation à la défense.
Abstract
La plupart des araignées utilisent un venin paralysant pour capturer leurs proies, mais les adultes de l'araignée-nourrice (Cheiracanthium punctorium) produisent un venin principalement défensif pour protéger leur progéniture. Nous caractérisons ici le répertoire moléculaire du venin de C. punctorium afin d'éclairer son histoire évolutive. Contrairement au venin d'autres araignées, celui de C. punctorium est principalement composé de peptides neurotoxiques de la famille des neurotoxines à double domaine 19 (CSTX) et d'enzymes, telles que la phospholipase A2 (PLA2). Une analyse comparative du venin chez quatre araignées appartenant à deux infra-ordres montre que les CSTX sont apparues après la divergence mygalomorphe-aranéomorphe il y a environ 300 millions d'années, par duplication de gènes ancestraux et spécialisation fonctionnelle. Un événement de fusion génique semble ensuite avoir combiné les CSTX de deux clades distincts pour former la toxine à double domaine. Les protéines PLA2 sont recrutées de manière convergente chez C. punctorium pour y remplir une fonction défensive et présentent une ressemblance frappante avec les protéines PLA2 proalgésiques du venin d'abeille. Ces innovations moléculaires complexes et multimodales au sein des systèmes venimeux illustrent la tendance de la nature à utiliser les mêmes solutions moléculaires pour relever des défis écologiques similaires chez diverses lignées animales.
Advion Interchim Scientifique® Triversa® NanoMate® (Advion, Ithaca, NY) a été utilisé.