Vénomique de la vipère à écailles carénées d'Arabie (Echis coloratus) par protéomique guidée par le transcriptome et profilage fonctionnel in vitro
Abstract
La vipère à cornes d'Arabie (Echis coloratus) figure parmi les serpents présentant un intérêt médical majeur au Moyen-Orient et en Afrique du Nord. Cependant, à ce jour, son venin n'a été étudié que dans un nombre très limité de travaux, et de nombreuses inconnues subsistent quant à sa composition et ses propriétés fonctionnelles. En intégrant la protéotranscriptomique au profilage de la bioactivité, nous présentons un catalogue exhaustif, à l'échelle du transcriptome, des composants du venin d'E. coloratus et de leurs activités biologiques associées. Notre analyse a identifié 183 composants du venin appartenant à 17 familles de protéines distinctes. L'abondance relative des toxines a révélé que 92 % du protéome du venin est composé de lectine de type C et de protéines apparentées à la lectine de type C (CTL), de L-amino-acide oxydase (LAAO), de phospholipase A2 (PLA2), de sérine protéase du venin de serpent (SVSP) et de métalloprotéinase du venin de serpent (SVMP), la CTL et la PLA2 représentant à elles seules 73 % de la composition totale. Des bioessais ciblant des aspects clés de l'envenimation par les vipérides ont démontré une forte activité protéasique et PLA2, dépendante de la concentration. En revanche, les activités de type facteur Xa, plasmine et hémolytique étaient négligeables. Une cytotoxicité marquée a été observée à la concentration la plus élevée testée (25 μg/ml) sur les lignées cellulaires de mammifères MDCK II et Calu-3, tandis que les effets cytotoxiques étaient minimes aux concentrations inférieures. Ces résultats soulignent la complexité et la puissance du venin d'E. coloratus et constituent une base précieuse pour une meilleure compréhension de l'envenimation causée par cette espèce.
Advion Interchim Scientifique® Triversa® NanoMate® (Advion, Ithaca, NY) a été utilisé.